Სტრუქტურული ორგანიზაციის ცილის მოლეკულის დონეზე: საშუალო სტრუქტურა ცილის

საფუძველზე სტრუქტურა ცილები და proteids საქართველოს პოლიპეპტიდური ჯაჭვი, და ცილის მოლეკულის შეიძლება შედგებოდეს ერთი, ორი ან მეტი სქემები. მიუხედავად ამისა, ფიზიკური, ბიოლოგიური და ქიმიური თვისებები ბიოპოლიმერებს გამოწვეული არ არის მხოლოდ ზოგადი ქიმიური სტრუქტურა, რომელიც შეიძლება "უაზრო", არამედ სხვა დონეზე ორგანიზაციის ცილის მოლეკულების.

პირველადი სტრუქტურა ცილის განისაზღვრება ხარისხობრივი და რაოდენობრივი ამინომჟავის შემადგენლობა. პეპტიდების ობლიგაციები საფუძველზე პირველადი სტრუქტურა. პირველად ეს ჰიპოთეზა ვარაუდით 1888 წელს ა Ya. Danilevsky, და შემდეგ მისი ეჭვები დადასტურდა სინთეზის პეპტიდები, რომელიც ხორციელდება E. ფიშერი. სტრუქტურა ცილის მოლეკულების დეტალურად გამოძიებული A. Ya. Danilevskim და E. ფიშერი. ამ თეორიის თანახმად, ცილის მოლეკულების შედგება დიდი რაოდენობით ამინო მჟავა ნარჩენები, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდური ობლიგაციები. ცილის მოლეკულის შეიძლება ჰქონდეს ერთი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვების.

როდესაც ძირითადი სტრუქტურაა ცილების გამოიყენება ტესტი ქიმიური აგენტები და პროტეოლიზური ფერმენტები. ამდენად, მეთოდის გამოყენებით Edman არის ძალიან მოსახერხებელი იდენტიფიცირება ტერმინალში ამინომჟავები.

მეორადი სტრუქტურა ცილის გვიჩვენებს სივრცის კონფიგურაცია ცილის მოლეკულა. არსებობს შემდეგი მეორადი სტრუქტურა ტიპის: alpha-helix, ბეტა spiral, კოლაგენის helix. მეცნიერებმა აღმოაჩინეს, რომ ყველაზე დამახასიათებელი ალფა-helix სტრუქტურა პეპტიდები.

მეორადი სტრუქტურა ცილის სტაბილური საშუალებით წყალბადის ობლიგაციები. ეს უკანასკნელი წარმოიქმნება შორის წყალბადის ატომები საბაჟო მიეკუთვნებიან electronegative აზოტის ერთი პეპტიდი ბონდის და კარბონილის ჟანგბადის ატომის მეოთხე მისი ამინომჟავების, და ისინი მიმართულია გასწვრივ სპირალი. ენერგეტიკის გათვლები აჩვენებს, რომ პოლიმერიზაციის ამ ამინომჟავების უფრო ეფექტური უფლება alpha-helix, რომელიც იმყოფება შექმნილი ცილები.

მეორადი სტრუქტურა ცილის: beta ფურცელი სტრუქტურა

პოლიპეპტიდური ჯაჭვების ბეტა folds სრულად გაგრძელდეს. Beta-folds ჩამოყალიბდა ურთიერთქმედების ორი პეპტიდი ობლიგაციები. ეს სტრუქტურა დამახასიათებელია ბოჭკოვანი ცილა (კერატინით, მოშორება, და ა.შ.). კერძოდ, ბეტა-კერატინის ახასიათებს პარალელურად მოწყობა პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, რომლებიც უფრო სტაბილური მიერ interchain disulfide ობლიგაციები. აბრეშუმის მოშორება მეზობელი პოლიპეპტიდური ჯაჭვების ანტიპარალელურები.

მეორადი სტრუქტურა ცილის კოლაგენის helix

ფორმირება შედგება სამი spiralized tropocollagen ჯაჭვები, რომელსაც აქვს rod ფორმის. Spiralized ჯაჭვის curl და ჩამოყალიბდეს superhelix. Helix სტაბილური წყალბადის ობლიგაციების შორის წყალბადის პეპტიდური წარმოქმნილი ამინო ამინო მჟავა ნარჩენების ერთი ჯაჭვი და ჟანგბადის კარბონილის ჯგუფის ამინომჟავა ნარჩენების სხვა ჯაჭვი. წარმოდგენილი კოლაგენის სტრუქტურის იძლევა მაღალი ძალა და ელასტიურობას.

მესამეული სტრუქტურა ცილის

ყველაზე ცილების შექმნილი სახელმწიფო ძალიან კომპაქტური სტრუქტურა, რომელიც განისაზღვრება ფორმის, ზომის, და პოლარობის ამინომჟავის რადიკალების, და ამინომჟავის თანმიმდევრობით.

მნიშვნელოვანი გავლენა ფორმირების შექმნილი ცილის conformation, ან უმაღლეს სტრუქტურებში hydrophobic და იონური ურთიერთქმედების, წყალბადური ბმებით, და ა.შ .. ქვეშ ამ ძალების მოქმედების მიიღწევა thermodynamically მიზანშეწონილად conformation ცილის მოლეკულა და მისი სტაბილიზაცია.

მეოთხეული სტრუქტურა

ასეთი სტრუქტურა მოლეკულა არის შედეგი ასოციაცია რამდენიმე ქვედანაყოფების ერთ მოლეკულას კომპლექსი. შემადგენლობის თითოეული ქვედანაყოფის მოიცავს დაწყებითი, საშუალო და უმაღლესი სტრუქტურებში.