Ცილის დენატი

პეპტიდის ჯაჭვის კონსტრუქცია (სტრუქტურა) უბრძანა და უნიკალურია თითოეული ცილისთვის. სპეციალურ პირობებში, დიდი რაოდენობის ობლიგაციები შესვენება, რომელიც სტაბილიზაციას სივრცული სტრუქტურა molecule ნაერთი. რღვევის შედეგად, მთელი მოლეკულა (ან მისი მნიშვნელოვანი ნაწილი) იწყება უწესრიგოდ მწკრივის სახით. ეს პროცესი ეწოდება "დენატრაციას". ეს ცვლილება შეიძლება პროვოცირებული იყოს სამოციდან ოთხმოცი გრადუსამდე. ამრიგად, რღვევის შედეგად მოპოვებული ყოველი მოლეკულა შეიძლება განსხვავდებოდეს სხვებისგან.

ცილების დათრგუნვა ხდება ნებისმიერი აგენტის გავლენის ქვეშ, რომელსაც შეუძლია კოლაგენური ობლიგაციების განადგურება. ეს პროცესი შეიძლება გამოიწვიოს ტუტე ან მჟავე პირობებში, ფაზა გამიჯვნის ზედაპირზე, გარკვეული ორგანული ნაერთების (ფენოლის, ალკოჰოლური და სხვა) გავლენის ქვეშ. პროტეინის დენატი ასევე შეიძლება მოხდეს გუანიდინ ქლორიდის ან შარდოვანის გავლენის ქვეშ. ეს აგენტები ქმნიან სუსტი ობლიგაციების (ჰიდროფობიური, იონური, წყალბადის) კარბონილის ან პეპტიდის ზურგის ჯგუფების ჯგუფებს და ამინომჟავების რადიკალების რაოდენობის ჯგუფებს, რომლებიც შეიცავენ პროტეინში არსებული პროტეინის მოლეკულაში არსებულ წყალბადებს . შედეგად, არსებობს ცვლილება მეორად და მესამეულ სტრუქტურაში.

აგენტის დესტაბილიზაციის მოქმედების წინააღმდეგობა დამოკიდებულია პირველ რიგში ცილის შემცველობის მოლეკულაში დიზულდიდის ობლიგაციების არსებობაზე. თირკმლის ინჰიბიტორს აქვს სამი S-S ობლიგაციები, მათი შემცირების პირობებში, ცილის დენატარი სხვა გავლენის გარეშე ხდება. თუ შემდგომში, ნაერთი მოთავსებულია იმ პირობებში, როდესაც ცისინეტინგის SH- ჯგუფების დაჟანგვადება ხდება და დიფულის დამაბრკოლებელი ნიშნების წარმოქმნა ხდება, ხოლო თავდაპირველი კონცეფცია აღდგება. ასეთ შემთხვევაში კი დისფუნქციონის კვანძის არსებობა საგრძნობლად ზრდის სივრცითი სტრუქტურის სტაბილურობას.

ცილის დენატი, როგორც წესი, თან ახლავს მისი ხსნარის შემცირება. ამავდროულად, ნალექები ხშირად იქმნება. როგორც ჩანს, "curdled squirrel". როდესაც ხსნარებში ნაერთების კონცენტრაცია მაღალია, "კოაგულაცია" ხსნის მთელ გამოსავალს, მაგალითად, ქათმის კვერცხის მომზადებისას. დენონსირებისას, ცილა კარგავს ბიოლოგიურ აქტივობას. ეს პრინციპი ეფუძნება კარბოლის მჟავის (წყლის ფენოლის ხსნარის) გამოყენებას ანტისეპტიკად.

სივრცის სტრუქტურის არასტაბილურობა, განადგურების მაღალი ალბათობა სხვადასხვა აგენტის გავლენის ქვეშ, ძალზედ რთულია იზოლირება და შესწავლა ცილა. ცალკეულ პრობლემებს ასევე ქმნიან მრეწველობისა და მედიცინის ნაერთების გამოყენებისას.

იმ შემთხვევაში, თუ პროტეინის დენატი ჩატარდა მაღალი ტემპერატურის ზემოქმედებით, მაშინ გარკვეულ პირობებში ნელი გაგრილების პირობებში ხდება განახლების პროცესის განახლება - დაწყებითი (თავდაპირველი) კონფორმირების აღდგენა. ეს ფაქტი ადასტურებს, რომ პეპტიდის ჯაჭვის ჩამოყალიბება ხდება პირველადი სტრუქტურის შესაბამისად.

მშობლიურ კონფორმირების ფორმირება (საწყისი მდებარეობა) არის სპონტანური პროცესი. სხვაგვარად რომ ვთქვათ, ეს შეთანხმება შეესაბამება მოლეკულაში თანხვედრის თავისუფალ ენერგიას. შედეგად, შეიძლება დადგინდეს, რომ ნაერთის სივრცული სტრუქტურა ენდოს მჟავას თანმიმდევრობით პეპტიდის ჯაჭვებში. ეს, თავის მხრივ, გულისხმობს, რომ ყველა პოლიპეპტიდი მსგავსია ამინომჟავების თანმიმდევრობით (მაგ., მიოგლობინის პეპტიდი ჯაჭვები) იდენტურია.

პროტეინებს შეიძლება ჰქონდეთ მნიშვნელოვანი განსხვავებები პირველადი სტრუქტურაში, მაშინაც კი, თუ ისინი პრაქტიკულად ან აბსოლუტურად იდენტურია კონფორმირებაში.